The three-dimensional structure of the following target sequence has been predicted by YASARA's homology modeling experiment, Version 21.12.19.M.64:
>DME ISGSYHERRLYEDLMRDYNNLERPVANHSLPVIVYLKVSLQQIIDVDEKNQIVYVNAWLD YSWNDYKLKWDKSEYGNISDVRFPAGRIWKPDVLLYNSVDANFDSTYPTNMLVYNTGDIS WIPPGIFKISCKIDIRWFPFDEQRCFFKFGSWTYDGFKLDLQPGKGGFDISEYMPSGEWA LPMTTVSRSEKFYDCCPEPYPDLTFYLHMRRRTLYYGFNLIMPCILTTMMTLLGFTLPPD AGEKITLQITVLLSICFFLSIVSDMSPPTSEAVPLLGIFFSCCMIVVTASTVFTVYVLNL HYRTPETHEMGTLTRTILLYWLPYFLRMNRREGTQANNWKFAAMVVDRLCLYIFTIFIIA SSCGILLSAPYIIA
The target sequence contains 374 residues in 1 molecule.
The following parameters have been chosen for this target:
The following template structure was provided directly:
| Template | Object | Name | Resolution | Amino acids |
| 1 | 1 | T001 | 3.70 A | 374 |
Since an alignment has been provided, there is no need for a secondary structure prediction, which was therefore skipped to save time. Instead, equal probabilities have been assigned to all secondary structure types. The resulting prediction is listed below, the lines 'PreHel', 'PreStr' and 'PreCoi' indicate the estimated probability for the three secondary structure classes helix, strand and coil.
Sequence: ISGSYHERRLYEDLMRDYNNLERPVANHSLPVIVYLKVSLQQIIDVDEKNQIVYVNAWLDYSWNDYKLKWDKSEYGNISDVRFPAGRIWKPDVLLYNSVDANFDSTYPTNMLVYNTGDISWIPPGIFKISCKIDIRWFPFDEQRCFFKFGSWTYDGFKLDLQPGKGGFDISEYMPSGEWALPMTTVSRSEKFYDCCPEPYPDLTFYLHMRRRTLYYGFNLIMPCILTTMMTLLGFTLPPDAGEKITLQITVLLSICFFLSIVSDMSPPTSEAVPLLGIFFSCCMIVVTASTVFTVYVLNLHYRTPETHEMGTLTRTILLYWLPYFLRMNRREGTQANNWKFAAMVVDRLCLYIFTIFIIASSCGILLSAPYIIA SecStr : CCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCC PreHel : 33333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333 PreStr : 33333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333 PreCoi : 33333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333333
For each of the templates listed above, one model was built based on the alignment specified in /Users/robin/Documents/Bioinformatics/yasara/jenn/RIC3_paper/Dme/Dme_align.fasta.
This model is a monomer, and based on the following user-provided sequence alignment:
Target: ISGSYHERRLYEDLMRDYNNLERPVANHSLPVIVYLKVSLQQIIDVDEKNQIVYVNAWLDYSWNDYKLKWDKSEYGNISDVRFPAGRIWKPDVLLYNSVDANFDSTYPTNMLVYNTGDISWIPPGIFKISCKIDIRWFPFDEQRCFFKFGSWTYDGFKLDLQPGKGGFDISEYMPSGEWALPMTTVSRSEKFYDCCPEPYPDLTFYLHMRRRTLYYGFNLIMPCILTTMMTLLGFTLPPDAGEKITLQITVLLSICFFLSIVSDMSPPTSEAVPLLGIFFSCCMIVVTASTVFTVYVLNLHYRTPETHEMGTLTRTILLYWLPYFLRMNRREGTQANNWKFAAMVVDRLCLYIFTIFIIASSCGILLSAPYIIA Match: : :| E:RL : L: YN: :RPVAN S V|V : :S| Q|IDVDEKNQ:: :N:W: :W:DYKL|WD :|Y N|::|R:P: IW|PD|:LYN::D::F T| T: :|: G |:W PP:I|K SC:ID| :FPFD|Q:C :KFGSWTYD K|DL : D || SGEW:| :: : : | Y|CC E YPD|T| : :RR L|Y :NLI:PC|L : |T:L F LP |:GEKITL I:VLLS| FL ||:|: P TS :|PL|G |: MI VT S V:TV|VLN:H|R:P:TH M T :R |:L :P :L M:R E : ::WK|:AMV|DR| L|:F I | :: G|:L YIIA Template:ETRAHAEERLLKKLFSGYNKWSRPVANISDVVLVRFGLSIAQLIDVDEKNQMMTTNVWVKQEWHDYKLRWDPADYENVTSIRIPSELIWRPDIVLYNNADGDFAVTHLTKAHLFHDGRVQWTPPAIYKSSCSIDVTFFPFDQQNCTMKFGSWTYDKAKIDLVNMHSRVDQLDFWESGEWVIVDAVGTYNTRKYECCAEIYPDITYAFVIRRLPLFYTINLIIPCLLISCLTVLVFYLPSECGEKITLCISVLLSLTVFLLLITEIIPSTSLVIPLIGEYLLFTMIFVTLSIVITVFVLNVHHRSPRTHTMPTWVRRVFLDIVPRLLLMKR.ERSVKEDWKYVAMVIDRIFLWMFIIVCLLGTVGLFLPPWYIIA SecStr: CHHHHHHHHHHHHHCCCCCCCCCCCCCCCCCEEEEEEEEEEEEEEEECCCEEEEEEEEEEEEEECCCCCCCCCCCCCCCCEEECCCCCCCCCCEECCCCCCCCCCCCCCCEEEECCEEEEEEEEEEEEECCCCCCCCCCCEEEEEEEEEECCCCCCCEEEEEEECCCCCCCCCCCCCEEEEEEEEEEEEEECCCCCCCCEEEEEEEEEEEECCCCCCCCCHHHHHHHHCCCCCCCCCCCCCCHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHCCCCCCCCCCHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCC.HHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHHCCCCCCCCCC
In the alignment above, 373 of 374 target residues (99.7%) are aligned to template residues. Among these aligned residues, the sequence identity is 43.7% and the sequence similarity is 64.3% ('similar' means that the BLOSUM62 score is > 0). The following 1 loop had to be modeled:
| Loop | N-terminal anchor | Loop sequence | C-terminal anchor |
| 1 | RTILL | YWLPYFLRMNRR | EGTQA |
After the side-chains had been built, optimized and fine-tuned, all newly modeled parts were subjected to a combined steepest descent and simulated annealing minimization (i.e. the backbone atoms of aligned residues were kept fixed to avoid potential damage).
The resulting half-refined model has been saved as Dme_t001-~_refined050.yob and obtained the following quality Z-scores:
| Check type | Quality Z-score | Comment |
| Dihedrals | 0.041 | Optimal |
| Packing 1D | -2.505 | Poor |
| Packing 3D | -1.811 | Satisfactory |
| Overall | -1.813 | Satisfactory |
Then a full unrestrained simulated annealing minimization was run for the entire model. The result has been saved as Dme_t001-~_refined100.yob, the corresponding Z-scores are listed below:
| Check type | Quality Z-score | Comment |
| Dihedrals | 0.856 | Optimal |
| Packing 1D | -1.075 | Satisfactory |
| Packing 3D | -1.585 | Satisfactory |
| Overall | -1.032 | Satisfactory |
Since the overall quality Z-score improved to -1.032 during the minimization, this fully refined model has been accepted as the final one for this template and alignment.
The final model for this template and alignment has been saved as Dme_t001-~.yob, and is shown below, together with a plot of its overall quality Z-score, shown per residue:
| |
Since only a single model has been built, there is obviously no need for a final ranking. The model with an overall quality Z-score of -1.032 has been saved as Dme.sce.
Again, with only a single model available, no hybrid model could be built. Instead, the model Dme_t001-~.yob was simply saved as the final one Dme.yob.
NOTE: A Z-score describes how many standard deviations the model quality is away from the average high-resolution X-ray structure. Higher values are better, negative values indicate that the homology model looks worse than a high-resolution X-ray structure. The overall Z-scores for all models have been calculated as the weighted averages of the individual Z-scores using the formula Overall = 0.145*Dihedrals + 0.390*Packing1D + 0.465*Packing3D. The overall score thus captures the correctness of backbone- (Ramachandran plot) and side-chain dihedrals, as well as packing interactions. It applies to globular proteins only, and can be mislead by artificial structures like long single alpha helices (which have perfect dihedrals and are free of packing errors, since there is no packing).
Created Sun Jan 8 16:52:45 2023 by YASARA Structure.